Biologische Bedeutung der Aminosäurepräsentation. Aminosäuren und Proteine

Aminosäuren Abgeschlossen von Schüler 10 der MBOU Secondary School Nr. 102, Samara Slipkus Vitalia

Plan 1. Physikalische Eigenschaften 2. Chemische Eigenschaften 3. Vorbereitung 4. Optische Isomerie 5. Klassifizierung 6. Bedeutung

Physikalische Eigenschaften a Aminosäuren sind farblose kristalline Substanzen, die in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln schwer löslich sind. Viele von ihnen haben einen süßen Geschmack. Sie haben eine hohe Dichte und außergewöhnlich hohe Schmelztemperaturen (häufig Zersetzungstemperaturen).

Chemische Eigenschaften Alle Aminosäuren sind amphotere Verbindungen; sie können sowohl saure Eigenschaften aufgrund der Anwesenheit einer Carboxylgruppe in ihren Molekülen – COOH – als auch basische Eigenschaften aufgrund der Aminogruppe – NH 2 – aufweisen. Lösungen von Aminosäuren in Wasser haben die Eigenschaften von Pufferlösungen, d.h. befinden sich in einem Zustand innerer Salze. Aminosäuren können normalerweise alle für Carbonsäuren und Amine charakteristischen Reaktionen eingehen. Ein wichtiges Merkmal von Aminosäuren ist ihre Fähigkeit zur Polykondensation (der Prozess der Polymersynthese), was zur Bildung von Polyamiden, einschließlich Peptiden, Proteinen, Nylon und Nylon, führt.

Gewinnung Die meisten Aminosäuren können durch Proteinhydrolyse oder als Ergebnis chemischer Reaktionen gewonnen werden:

Optische Isomerie Alle in lebenden Organismen vorkommenden α-Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom (Threonin und Isoleucin enthalten zwei asymmetrische Atome) und haben optische Aktivität. Fast alle natürlich vorkommenden α-Aminosäuren liegen in der L-Form vor und nur L-Aminosäuren sind in Proteinen enthalten, die auf Ribosomen synthetisiert werden.

Klassifizierung Nichtessentielle Aminosäuren sind solche Aminosäuren, die mit proteinhaltigen Nahrungsmitteln in unseren Körper gelangen oder im Körper aus anderen Aminosäuren gebildet werden können. Essentielle Aminosäuren sind jene Aminosäuren, die unser Körper nicht selbst herstellen kann; sie müssen über proteinhaltige Lebensmittel zugeführt werden.

Bedeutung Aminosäuren sind das wichtigste „Baumaterial“ für die Synthese spezifischer Gewebeproteine, Enzyme, Peptidhormone und anderer physiologisch aktiver Verbindungen. Neben der Tatsache, dass Aminosäuren Proteine ​​bilden, wirken einige von ihnen als Neurotransmitter oder sind deren Vorläufer. Neurotransmitter sind Chemikalien, die Nervenimpulse von einer Nervenzelle zur anderen übertragen. Daher sind einige Aminosäuren für eine normale Gehirnfunktion unerlässlich. Aminosäuren sorgen dafür, dass Vitamine und Mineralstoffe ihre Funktionen ausreichend erfüllen. Einige Aminosäuren versorgen das Muskelgewebe direkt mit Energie.

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Geschichte der Entdeckung Zu Beginn des 19. Jahrhunderts erschienen die ersten Arbeiten zur chemischen Untersuchung von Proteinen. Bereits 1803 gab J. Dalton die ersten Formeln für Proteine ​​– Albumin und Gelatine – als stickstoffhaltige Substanzen an. Im Jahr 1810 führte J. Gay-Lussac chemische Analysen von Proteinen durch – Blutfibrin, Kasein – und stellte die Ähnlichkeit ihrer Elementzusammensetzung fest. Von entscheidender Bedeutung für das Verständnis der chemischen Natur von Proteinen war die Freisetzung von Aminosäuren bei ihrer Hydrolyse. Wahrscheinlich war A. Braconneau der Erste, der dies 1820 tat, als er durch Einwirkung von Schwefelsäure auf Proteine ​​​​während des Kochens „Kleberzucker“ oder Glykokol (Glycin) aus der Hydrolyse von Fibrin aus Fleisch gewann – Leucin und aus die Zersetzung von Wolle – auch Leucin und eine Mischung anderer Hydrolyseprodukte. Die erste entdeckte Aminosäure war offenbar Asparagin, das von L. Vauquelin aus dem Saft des Spargels Asparagus (1806) isoliert wurde. Gleichzeitig erhielt J. Proust Leucin aus der Zersetzung von Käse und Hüttenkäse. Dann wurden viele andere Aminosäuren aus den Produkten der Proteinhydrolyse isoliert (Tabelle 1).

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Aminosäure Jahr Quelle Wer hat zuerst isoliert 1. Glycin 1820 Gelatine A. Braconneau 2. Leucin 1820 1839 Muskelfasern Fibrinwolle A. Braconneau G. Mulder 3. Tyrosin 1848 Kasein F. Bopp 4. Serin 1865 Seide E. Kramer 5. Glutaminsäure ta 1866 Pflanzenproteine ​​G. Ritthausen 6. Asparaginsäure 1868 Conglutin legumin G. Ritthausen 7. Phenylalanin 1881 Lupinensprossen E. Schulze, J. Barbieri 8. Alanin 1888 Seidenfibroin T. Weil 9. Lysin 1889 Casein E. Drexel 10 Arginin 1895 Hornsubstanz S. Hedin 11. Histidin 1896 Sturinb Histone A. Kossel, S. Hedin 12. Cystin 1899 Hornsubstanz K. Mörner 13. Valin 1901 Casein E. Fischer 14. Prolin 1901 Casein E. Fischer 15. Oxyprolin 190 2 Gelatine E . Fisher 16. Tryptophan 1902 Casein F. Hopkins, D. Col 17. Isoleucin 1904 Fibrin F. Ehrlich 18. Methionin 1922 Casein D. Moeller 19. Threonin 1925 Haferproteine ​​S. Shriver 20. Oxylysin 1925 Fischproteine ​​S. Shriver

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Das erste Konzept der Struktur von Proteinen stammt vom niederländischen Chemiker G. Mulder (1836). Basierend auf der Radikaltheorie formulierte er das Konzept der minimalen Struktureinheit, die Bestandteil aller Proteine ​​ist. Diese Einheit, der die Zusammensetzung 2C8H12N2 + 50 zugeordnet wurde, wurde von G. Mulder Protein (Pr) genannt, und sein Konzept wurde Proteintheorie genannt. Später wurde die Proteinzusammensetzung geklärt: C40H62N10O12; Einige Proteine ​​enthielten neben Proteineinheiten auch Schwefel und Phosphor. Die von Mulder 1838 vorgeschlagene Proteinformel sah folgendermaßen aus: G. Mulder verwendete auch Strukturformeln, um eine Reihe physiologischer Prozesse zu bezeichnen. In seinem Lehrbuch der physiologischen Chemie (1844) betrachtete er die Atmung als die Oxidation von Proteinen, die Verdauung als die Umstrukturierung von Proteinen mit Veränderungen im Gehalt an S, P, Ca usw. Die Arbeiten von G. Mulder trugen zur weiten Verbreitung bei Ansichten über die Einheit aller Proteine, ihre grundlegende Bedeutung in der Welt der belebten Natur. Für die Proteintheorie stehen jedoch bald schwierige Zeiten an. Im Jahr 1846 bewies N. E. Lyaskovsky, der im Labor von J. Liebig arbeitete, die Ungenauigkeit vieler Analysen von G. Mulder. J. Liebig äußerte öffentlich seine Zweifel an der Richtigkeit der Theorie. G. Mulder versuchte, die Proteinformel anzupassen, doch am Ende gab er unter dem Druck neuer Fakten und Entdeckungen nach. Serumprotein 10Pr S2P

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Struktur und Eigenschaften von Aminosäuren Die allgemeine Strukturformel jeder Aminosäure lässt sich wie folgt darstellen: Die Carboxylgruppe (- COOH) und die Aminogruppe (- NH2) sind an dasselbe a-Kohlenstoffatom gebunden (die Atome werden abgezählt). Carboxylgruppe unter Verwendung der Buchstaben des griechischen Alphabets - α, β, γ usw.). Entsprechend der relativen Anordnung der funktionellen Gruppen: α, β, γ... α-Aminobuttersäure, β-Aminopropionsäure, γ-Aminobuttersäure

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Klassifizierung nach Radikalen Unpolar: Glycin, Alanin, Valin, Isoleucin, Leucin, Prolin, Methionin, Phenylalanin, Tryptophan Polar ungeladen (Ladungen kompensiert) pH=7: Serin, Threonin, Cystein, Asparagin, Glutamin, Tyrosin Polar negativ geladen bei pH7 : Lysin, Arginin, Histidin Nach funktionellen Gruppen Aliphatische Monoaminomonocarbonsäuren: Glycin, Alanin, Valin, Isoleucin, Leucin Oxymonoaminocarbonsäuren: Serin, Threonin Monoaminodicarbonsäuren: Aspartat, Glutamat, aufgrund der zweiten Carboxylgruppe tragen sie in Lösung eine negative Ladung Monoaminodicarbonsäureamide: Asparagin, Glutamin Diamin-Onkohlenstoffe: Lysin, Arginin, tragen in Lösung eine positive Ladung Schwefelhaltig: Cystein, Methionin Aromatisch: Phenylalanin, Tyrosin, Tryptophan, (Histidin) Heterozyklisch: Tryptophan, Histidin, Prolin Iminosäuren: Prolin

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Optische Isomerie Alle in lebenden Organismen vorkommenden α-Aminosäuren mit Ausnahme von Glycin enthalten ein asymmetrisches Kohlenstoffatom (Threonin und Isoleucin enthalten zwei asymmetrische Atome) und haben optische Aktivität. Fast alle natürlich vorkommenden α-Aminosäuren liegen in der L-Form vor.

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Eigenschaften von Aminosäuren Aminosäuren sind farblose kristalline Substanzen, die in Wasser gut löslich sind. Viele von ihnen haben einen süßen Geschmack. Alle Aminosäuren sind amphotere Verbindungen; sie können sowohl saure Eigenschaften aufgrund der Carboxylgruppe -COOH in ihren Molekülen als auch basische Eigenschaften aufgrund der Aminogruppe -NH2 aufweisen. Aminosäuren interagieren mit Säuren und Laugen. Aminosäuren können normalerweise alle für Carbonsäuren und Amine charakteristischen Reaktionen eingehen. Der isoelektrische Punkt einer Aminosäure ist der pH-Wert, bei dem der maximale Anteil der Aminosäuremoleküle keine Ladung aufweist. Bei diesem pH-Wert ist die Aminosäure im elektrischen Feld am wenigsten mobil und diese Eigenschaft kann zur Trennung von Aminosäuren sowie Proteinen und Peptiden genutzt werden.

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In Mischung oder einzeln werden Aminosäuren in der Medizin eingesetzt, unter anderem bei Stoffwechselstörungen und Erkrankungen des Verdauungssystems, bei einigen Erkrankungen des Zentralnervensystems (γ-Aminobutter- und Glutaminsäure, DOPA). Aminosäuren werden bei der Herstellung von Arzneimitteln, Farbstoffen, in der Parfümindustrie, bei der Herstellung von Waschmitteln, synthetischen Fasern und Filmen usw. verwendet. Für den Haushalts- und medizinischen Bedarf werden Aminosäuren mit Hilfe von Mikroorganismen durch sogenannte gewonnen mikrobiologische Synthese (Lysin, Tryptophan, Threonin); Sie werden auch aus Hydrolysaten natürlicher Proteine ​​(Prolin, Cystein, Arginin, Histidin) isoliert. Am vielversprechendsten sind jedoch gemischte Produktionsmethoden, die Methoden der chemischen Synthese und den Einsatz von Enzymen kombinieren.

(Aminocarbonsäuren), organische Verbindungen, deren Molekül gleichzeitig Carboxyl- und Amingruppen enthält. Sie wirken als Monomere beim Aufbau von Proteinmolekülen. Farblose kristalline Substanzen, wasserlöslich. Viele haben einen süßen Geschmack. An der Proteinsynthese sind nur 20 Aminosäuren beteiligt.

Klassifizierungsmöglichkeiten

Aminosäuren:

Abhängig von der Position der Aminogruppe

(Alpha-Aminosäuren, Beta-Aminosäuren)

Je nach Konfiguration des Moleküls gibt es L- und D-Isomere.

Entsprechend der optischen Aktivität im Verhältnis zur Polarisationsebene.

Durch Beteiligung an der Proteinsynthese (proteinogen und nicht proteinogen).

Entsprechend der Struktur des Nebenradikals.

Nach Säure-Base-Eigenschaften.

Wie für den Körper notwendig (ersetzbar, unersetzlich)

Alle proteinogenen Aminosäuren sind Alpha-Aminosäuren.

Klassifizierung der Aminosäuren (nach Nebenrest):

Essentiell: Leucin (LEU, L),

Isoleucin (ILE, J), Valin (VAL, V), Phenylalanin (PEN, F), Tryptophan (TRI, W), Threonin (TRE, T), Lysin (LYS,

Methionin (MET,M).

Zu den austauschbaren gehören:

Aminosäuren, deren Kohlenstoffgerüst

entsteht bei Stoffwechselreaktionen und ist in der Lage, eine Aminogruppe unter Bildung einer Aminosäure aufzunehmen.

Bedingt austauschbar. Ihre Synthese ist im Gange, nicht in

ausreichende Menge, insbesondere bei Kindern.

Einzelne Vertreter der Aminosäuren und ihre Eigenschaften.

Aliphatisch:

Glycin (GLY) oder Glykokol, Aminoessigsäure. Der Einzige, der optisch inaktiv ist. Beteiligt sich an der Proteinsynthese. Seine Atome sind Bestandteile von Nukleotiden, Häm und dem Tripeptid Glutathion.

Alanin (ALA), Aminocapronsäure. Wird für die Glukosesynthese verwendet.

Valin (VAL), Leucin (LEU), Isoleucin (ILE) - spielen aufgrund ihrer ausgeprägten hydrophoben Eigenschaften eine wichtige Rolle bei der Bildung von Proteinmolekülen.

Methionin (MET) – wirkt mobile Spenderfunktion

Methylgruppe erforderlich

Die -OH-Gruppe interagiert leicht mit Phosphorsäure, was manchmal notwendig ist, um die funktionelle Aktivität von Proteinen zu verändern. Serin (SER),

Threonin (TRE).

Dicarbonsäure (enthält eine zusätzliche –COOH-Gruppe)

Glutaminsäure (GLU), Asparaginsäure (ASP). Danke -COOH Diese Säuren fördern die ionische Wechselwirkung, verleihen dem Proteinmolekül Ladung und können Amide bilden.

Amide von Dicarbonsäuren– Glutamin (GLY), Asparagin (ASN), Lysin (LYS), Arginin (ARG) – sind beteiligt bei der Neutralisation und dem Transport von Ammoniak.

Zyklische haben einen Ring in ihrem Radikal.

Phenylalanin (PEN), Tyrosin (TYR) – beteiligt bei der Bildung von Adrenalin und Thyroxin. Tryptophan (TRI) – verwendet zur Synthese von Vitamin PP, Serotornin und Zirbeldrüsenhormonen. Histidin (HIS) – nimmt teil an der Bildung von Histamin, das die Kapillarpermeabilität reguliert, entfaltet seine Wirkung bei Allergien.

Getrennt betrachtet

Prolin (PRO)

Entspricht nicht der allgemeinen Aminosäureformel. Teil der Kollagenstruktur.

• Carbonsäuren

R–COOH

– COOH

Carboxylgruppe

"Drittes Rad"

• NH2CH3
• NH 2 C 2 H 5

N.H. 2 CH 3 Methylamin N.H. 2 C 2 H 5 Ethylamin

Welche Eigenschaften haben Amine? Beweise es

Schlüssel zur Aufgabe

• N.H. 2 CH 3 + HCl → NH 3 CH 3 Cl
• Methylammoniumchlorid

• C 6 H 5 N.H. 2 + HCl → C 6 H 5 N.H. 3 Cl
• Phenylammoniumchlorid

Wählen Sie aus den angegebenen Verbindungen die Formeln „bekannter“ Verbindungsklassen aus

• 1.CH 3 COOH

• 2. C 3 H 7 N.H. 2

• 3. C 6 H 5 N.H. 2

• 4. HCOOH

• 5. NH 2 CH 2 COOH

Schlüssel zur Aufgabe

• 1.CH 3 COOH Carbonsäure

• 2. C 3 H 7 N.H. 2 Amin

• 3. C 6 H 5 N.H. 2 Amin

• 4. HCOOH Carbonsäure

N.H. 2 -CH 2 - COOH

Aminosäuren

Lernziele:

1. Um sich eine Vorstellung von Aminosäuren als organischen amphoteren Verbindungen zu machen

2. Berücksichtigen Sie die Zusammensetzung, Struktur sowie die physikalischen und chemischen Eigenschaften von Aminosäuren

3. Die Fähigkeit entwickeln, Gleichungen chemischer Reaktionen aufzustellen, die die Eigenschaften von Aminosäuren widerspiegeln

4. Informieren Sie sich über die Einsatzgebiete von Aminosäuren

Im Jahr 1820 führte der französische Chemiker Henri Braconneau Experimente mit Substanzen tierischen Ursprungs durch. Durch längeres Erhitzen von Haut, Knorpel und Sehnen mit einer Schwefelsäurelösung erhielt er eine bestimmte Menge weißer Kristalle mit süßem Geschmack (Glykokol).

Leder

Knorpel

H 2 ALSO 4

Sehnen

Aminosäuren sind Kohlenwasserstoffderivate, die eine Aminogruppe (NH) enthalten 2 ) und Carboxylgruppe (COOH)

Allgemeine Formel:

(COOH) N

(NH 2 ) M

wobei m und n 1 oder 2 sind

Aminosäuren. Biologische Rolle

Aminosäuren sind die wichtigsten Bestandteile des Körpers. Sie sind Bestandteil von Proteinen und kommen im Zellkern, Protoplasma und in den Zellwänden vor, wo sie verschiedene lebenswichtige Funktionen erfüllen. .

Aminosäuren enthalten im Gegensatz zu bisher untersuchten organischen Substanzen zwei funktionelle Gruppen.

N.H. 2 -CH 2 -COOH

Aminoessigsäure

Physikalische Eigenschaften

Aminosäuren sind feste kristalline Substanzen, die in Wasser gut löslich und in organischen Lösungsmitteln schwer löslich sind. Viele Aminosäuren haben einen süßen Geschmack. Sie schmelzen bei hohen Temperaturen und zersetzen sich dabei meist. Kann nicht in den Dampfzustand übergehen

Tryptophan

Phenylalanin

Isoleucin

Methionin

Natürliche Aminosäuren

Histidin

Asparagin Asparaginsäure

Glutamin Glutaminsäure

• Beteiligt sich an der Bereitstellung von Sauerstoff für den Prozess der Bildung neuer Zellen;
• sehr wichtig für die Bildung von Bindegewebe;
• es fördert die Mobilisierung von Glykogen aus der Leber und ist das Ausgangsmaterial für die Kreatinsynthese;
• Glycin ist für die Synthese von Immunglobulinen und Antikörpern notwendig und daher von besonderer Bedeutung für die Funktion des Immunsystems;
• fördert die beschleunigte Synthese von Wachstumshormonen durch die Hypophyse

Natürliche Glycinquellen: Gelatine, Rindfleisch, Leber, Erdnüsse, Hafer

Chemische Eigenschaften

Aminosäuren sind organische amphotere Verbindungen. Sie enthalten im Molekül zwei funktionelle Gruppen entgegengesetzter Natur: eine Aminogruppe mit basischen Eigenschaften und eine Carboxylgruppe mit sauren Eigenschaften.

N.H. 2

COOH

Grundeigenschaften

Säureeigenschaften

Daher reagieren Aminosäuren sowohl mit Säuren als auch mit Basen (d. h. sie sind amphotere Verbindungen):

1. Aminosäuren als Säuren

2. Aminosäuren als Basen

Aminosäuren

1. Neutralisierungsreaktion

Neutralisierungsreaktion:

N.H. 2 - CH 2 - COOH + NaOH NH 2 -CH 2 – COONA + H 2 Ö

Natriumsalz

Aminoessigsäure

Aminosäuren

Gründe

2. Wechselwirkung mit Mineralsäuren:

Wechselwirkung mit Mineralien Säuren:

NH 2 – R – COOH + HCL + CL -

Hydrochloridsalz

Aminoessigsäure

Aminosäuren können zu Peptiden kondensieren. Peptide sind die Kondensationsprodukte von zwei oder mehr Aminosäuremolekülen. Zwei Aminosäuremoleküle können miteinander reagieren, um ein Wassermolekül abzuspalten und ein Produkt zu bilden, in dem die Fragmente durch eine Peptidbindung verbunden sind

Die wichtigste Eigenschaft von Aminosäuren!

Resultierende Verbindung

ein Dipeptid genannt:

R ’

N 2 N–CH -C

H 2 N-CH-C

Aminosäure

Aminosäure

Dipeptid

H 2 N–CH – C – N – CH -C+H 2 Ö

Peptidbindung

Anwendung von Aminosäuren

Aminosäuren sind für die Proteinsynthese in lebenden Organismen notwendig. Menschen und Tiere nehmen sie als Bestandteil der Nahrungsproteine ​​auf. Aminosäuren werden auch als Heilmittel gegen bestimmte Krankheiten eingesetzt. Glutaminsäure wird beispielsweise bei Nervenerkrankungen eingesetzt. Histidin – gegen Magengeschwüre.

Aminosäuren und ihre Derivate werden in der Medizin als Arzneimittel eingesetzt. Sie können Glycin in Tablettenform in der Apotheke kaufen. Dieses Medikament hat eine stärkende Wirkung auf den Körper und stimuliert die Gehirnfunktion. Glutamin wird zur Behandlung bestimmter Nervenerkrankungen (Schizophrenie, Epilepsie) eingesetzt.

Unternehmungslustige Japaner haben schon lange bemerkt, dass die Zugabe von Gewürzen aus getrockneten Algen zu Lebensmitteln deren Geschmack und Aroma verstärkt. Im Jahr 1909 fand der japanische Wissenschaftler K. Ikeda heraus, dass der Grund für diese Wirkung des Gewürzes im Gehalt an Glutaminsäure und ihren Salzen in Algen liegt. K. Ikeda patentierte seine Entdeckung und heute werden Glutaminsäure (E620), Mononatriumglutamat (E621) und Glutamate anderer Metalle (E622-625) weltweit als Lebensmittelzusatzstoffe verwendet, die den Geschmack und das Aroma des Produkts verbessern.

Lecker!

Lysin und Methionin werden in großen Mengen hergestellt und als Zusatz in der Ernährung von Nutztieren verwendet. Synthetische Aminosäuren – Rohstoffe für die Herstellung von Polyamid-Synthetikfasern und Produkten aus diesen Polymeren

Übung 1

• Wählen Sie die Formeln der zu Aminosäuren gehörenden Verbindungen aus
• C6H5-NH2
• NH 2 -CH 2 -COOH
• CH3-CH(OH)-COOH
• OH-CH 2 -CH(NH 2)-COOH
• CH3-NH2

Schlüssel zur Aufgabe

CH3-CH(OH)-COOH

Aufgabe 2

• Wie viele Gramm Alkalilösung mit einem Massenanteil von 15 % Natriumhydroxid
• Ist für die Reaktion mit Aminoessigsäure eine Chemikalienmenge von 0,4 Mol notwendig?

Schlüssel zur Testaufgabe:

• Option 1 Option 2
• 1-a 1-a
• 2-b 2-c
• 3-b 3-a
• 4-in 4-a
• 5-a,c 5-b,d

Hausaufgaben

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Geben Sie Ihre Definition von Klasse an. Aminosäuren sind heterofunktionelle Verbindungen, die notwendigerweise zwei funktionelle Gruppen enthalten: eine Aminogruppe – NH2 und eine Carboxylgruppe – COOH, verbunden mit einem Kohlenwasserstoffrest (Seite 220 des Lehrbuchs). Allgemeine Formel Aminosäuren sind Derivate von Säuren, die als Produkte betrachtet werden können der Substitution eines oder mehrerer Wasserstoffatome in ihren Radikalen durch eine oder mehrere Aminogruppen („Organic Chemistry Course“, S. 371) NH2 – CH – COOH R

Folie 3

Aminosäuren. Biologische Rolle Aminosäuren enthalten im Gegensatz zu bisher untersuchten organischen Substanzen zwei funktionelle Gruppen.

Folie 4

Nomenklatur der Aminosäuren Um Aminosäuren zu benennen, müssen Sie diese Regeln befolgen: 1. Finden Sie die Hauptkohlenstoffkette – dies ist die längste Kette von Kohlenstoffatomen, einschließlich des Kohlenstoffatoms der Carbonylgruppe. 2. Nummerieren Sie die Kohlenstoffatome in der Hauptkette, beginnend mit dem Carboxyl-Kohlenstoffatom. 3.Geben Sie die Nummer des Kohlenstoffatoms in der Hauptkette an, das mit der zweiten funktionellen Gruppe – der Aminogruppe – verbunden ist, und benennen Sie es. 4.Wenn weitere Substituenten vorhanden sind, geben Sie die Nummer des Kohlenstoffatoms in der Hauptkette an, das einen Substituenten trägt, und geben Sie den Namen des Substituenten an. Wenn es mehrere Substituenten gibt, ordnen Sie diese alphabetisch an. Geben Sie vor dem Namen identischer Substituenten die Nummer des Kohlenstoffatoms an, an das sie gebunden sind. Und verwenden Sie multiplizierende Präfixe (di – . three –). 5. Fügen Sie am Ende des Namens das Suffix – ova und das Wort „acid“ hinzu.

Folie 5

Durch die Anzahl der funktionellen Gruppen: Monoaminomonocarbonsäure Diaminomonocarbonsäure C-C-C-C-C -COOH ׀׀ NH2NH2 Lysin Durch die relative Anordnung der funktionellen Gruppen: α, β, γ... C – C- C – C – COOHC – C- C – C – COONS – C- C – C – COON | | | NH2 NH2 NH2 2, 6 – Diaminohexansäure Monoaminodicarbonsäure HOOC-C-C-C-COOH | NH2 Glutamin-2-Aminopentandisäure

Folie 6

optische Isomerie: CH3 | NH2 – C*-H ׀ COOH Isomerie des Kohlenstoffgerüstes Isomerie der Position Seite 40 des Lehrbuchs

Folie 7

Eigenschaften:

1) Löslichkeit in Wasser N+H3 – CH – COOH N+H3 – CH – COO - NH2 – CH – COO- ||| RRR 2) Mit Säuren NH2 – CH2 – COOH + HC| → C| Chlorid als Base 3) Mit Basen NH2 – CH2 – COOH + Na OH → NH2 – CH2 – COONa + H2O als Säure Physikalisch: süß, geschmacklos, bitter Warum? Schlussfolgerung: Hängt vom Radikal ab. Schlussfolgerung: organische amphotere Verbindungen 4) Spezifisch – Wechselwirkung untereinander NH2 – CH2 – COOH + НNH – CH2 – COOH → NH2 – CH2 – CO-NH – CH2 – COOH-Peptidbindung. Schlussfolgerung: α-Aminosäuren sind Elementarteilchen natürliche Polymere - Proteine ​​Bipolares Ion Chemisch:

Folie 8

Labor

Essigsäure → Chloressigsäure → Aminoessigsäure CH3-COOH + Cl2 → CH2-COOH | Cl CH2-COOH + NH3 → CH2-COOH || СlNH2-Methoden zur industriellen Hydrolyse von Proteinen:

Folie 9

Polypeptidbildung

Folie 10

Gewinnung von Aminosäuren Erstellen Sie Diagramme über mögliche Wege zur Gewinnung von Aminosäuren. Aufgabe für Studierende. !

Folie 11

In lebenden Organismen: Natürliche Aminosäuren (ca. 150) Proteinogene Aminosäuren (ca. 20) in Proteinen Essentiell: Valin, Leucin, Lysin, Threonin, Cystein usw. Antibiotika (Penicillin) Polyamidharze (Nylon, Nylon) *Futtermittelzusatz